- Почему ферменты (энзимы) считают основой
жизни как таковой?

- Почему они играют главную роль в жизнедеятельности
организма?

- Почему их работа невозможна без достаточного количества
витаминов и минеральных веществ?

- Какие криопроудкты "Сантевилль"
наилучшим образом решают проблему витаминно-минерального дефицита?

Сегодня мы поговорим с вами о ферментах и о том, почему они играют главную роль в жизнедеятельности организма. Также мы сделаем акцент на витаминах и минеральных веществах, без которых работа ферментов невозможна. И конечно же, я расскажу о криопродуктах, наилучшим образом решающих проблему витаминно-минерального дефицита.

Уже в школьные годы мы узнаем о важности белков для организма. И если белки – самый значимый класс биологических молекул, то ферменты (по-научному, энзимы) – ключевая группа белков (аналогия: белки – аристократия химического мира, ферменты – королевская семья).

Жизнь – это, прежде всего - процесс, совокупность сложнейших функций метаболизма, каждая из которых – набор биохимических реакций, и все эти реакции катализируют ферменты. Таким
образом, энзимы – одна из главных основ жизни как таковой.

Витамины и минеральные вещества входят в состав активных центров ферментов, которые катализируют все биохимические реакции в организме.

Без катализаторов некоторые реакции должны были бы проходить при температуре в сотни градусов. Но для современного человека характерна поливитаминно-минеральная недостаточность, приводящая к различным заболеваниям и преждевременному
старению.

Криопродукты быстро насыщают организм натуральными активными веществами, в результате чего нормализуются метаболические процессы.  А наш метаболизм не просто одна из граней жизни, это и есть наша жизнь!

Несмотря на свои отличия с точки зрения их химических свойств, все до единого витамины играют важнейшую роль в нашем метаболизме (обмене веществ), включающем в себя миллиарды ежесекундных внутриклеточных химических реакций. Без биохимических реакций с участием ферментов, в состав которых входят витамины и минеральные вещества, невозможны:

- работа мышц;
- интеллектуальная деятельность;
- иммунные реакции;
- температурная регуляция;
- заживление ран;
-использование вдыхаемого кислорода для извлечения энергии из пищи;
- функционирование органов чувств;
и многие другие функции.

Общим слабым местом всех этих реакций является неприемлемо низкая скорость их протекания и необходимость чрезвычайно высоких температур – в сотни, а то и тысячи градусов. Наш организм решает эту задачу при помощи использования катализаторов ферментов (энзимов) - крупных молекул белка, способных при нормальной температуре тела ускорить эти важные химические реакции в миллионы раз.

Витамины и минеральные вещества входят в состав активных центров ферментов, которые катализируют все биохимические реакции в организме и помогают ферментам выполнять свою работу. Чтобы ферменты могли ускорять химические реакции и при этом не распадаться, им приходится расходовать витамины, поэтому жизненно важно их постоянное поступление.

Цинга — дефицит витамина С. Нарушение выработки коллагена

При цинге (самой известной болезни, связанной с дефицитом витамина (в данном случае витамина С)) нарушается синтез
коллагена, структурного белка соединительной ткани, составляющей до 30% от общей массы тела и образующей мышцы, кожу, стенки кровеносных сосудов и хрящи. Коллаген также необходим для заживления ран. Без коллагена наше тело буквально распадается по частям: отсюда и кровоточивость, и ломкость костей, и потеря зубов при цинге. Организм вырабатывает коллаген из проколлагена, его предшественника, при участии ферментов, в состав которых входит витамин С. Но так как при цинге его в организме катастрофически не хватает, то и реакции преобразования не происходит, коллаген не образуется. Без бензина машина не едет! Как только удалось достоверно установить связь между цитрусовыми и цингой, англичане первыми стали снабжать своих моряков апельсинами, и повальная заболеваемость прекратилась.

Явления брожения и переваривания известны с древних времен, однако зарождение учения о ферментах (энзимология) относится к первой половине XIX в. Первое научное представление о ферментах было дано еще в 1814 г. петербургским ученым К.С. Кирхгофом, который показал, что не только проросшие зерна ячменя, но и экстракты из солода способны осахаривать крахмал с превращением его в мальтозу. Вещество, извлекаемое из проросшего ячменя и обладающее способностью превращать крахмал в мальтозу, получило название амилазы.

В последующие годы были описаны другие ферменты, в частности пепсин и трипсин, вызывающие распад (гидролиз) белков в пищеварительном тракте. Наибольшее внимание исследователей
привлекали процессы окисления в организме. Уже был известен феномен химического катализа, означающий, что многие реакции in vitro протекают быстро и энергично в присутствии ничтожных количеств примесей, как будто не участвующих в реакции. Так, была установлена большая каталитическая роль ряда неорганических веществ. Горение глюкозы на воздухе, например, протекает очень медленно, а если добавить немного солей лития (или золы,
также содержащей ничтожные количества лития), то горение идет весьма интенсивно.

Известно, что в живых организмах «горение» (а точнее, окисление) углеводов также протекает быстро и до тех же конечных продуктов обмена, т.е. СО2 и Н2О, с выделением (и накоплением) энергии. Однако это «горение» происходит при относительно
низкой температуре, без пламени и, что особенно интересно, в присутствии воды. Разумеется, в этих необычных условиях без действия ферментов - биологических катализаторов - не было бы окисления углеводов.

Кстати, в процессе метаболизма (т.е. окисления) глюкозы в организме до СО2 и Н2О участвует последовательно около 15 различных ферментов.

- Для нормального клеточного метаболизма и трофики (питания) тканей;
- Для всех видов обмена веществ;
- Для трансформации энергии;
- Для роста и регенерации тканей, репродукции;
- Для поддержания иммунологической реактивности организма;
- Для обеспечения физиологии всех органов и систем.

Ферментативному катализу присуща высокая эффективность действия (каждая молекула фермента способна превратить в продукт реакции от 100 до 1000 молекул за 1 секунду).

Он отличается специфичностью – т.е. фермент обычно катализирует
превращение только одной или нескольких похожих молекул в нужное вещество. Это обусловлено тем, что связывающий участок по своей геометрии соответствует конфигурации молекулы субстрата. Кроме того, между аминокислотными остатками активного центра фермента и субстратом устанавливается химическое соответствие путем образования водородных, ионных и прочих связей.

Для ферментативного катализа достаточны весьма мягкие условия протекания реакций -
t = 37º С, нормальное атмосферное давление, рН близкое к 7,0

Для каждого фермента существует значение рН, при котором наблюдается его максимальная активность. Отклонение от оптимального значения рН приводит к понижению ферментативной
активности. Влияние рН на активность ферментов связано с ионизацией функциональных групп аминокислотных остатков данного белка, обеспечивающих оптимальную конформацию активного центра фермента. Кроме того, рН среды может влиять на степень ионизации или пространственную организацию субстрата, что также влияет на сродство субстрата к активному центру.

При значительном отклонении от оптимального значения рН может происходить денатурация белковой молекулы с полной потерей ферментативной активности. Оптимум значения рН у разных ферментов различный. Ферменты, работающие в кислых условиях среды (например, пепсин в желудке или лизосомальные ферменты), эволюционно приспособлен для работы при кислых значениях рН. Однако большая часть ферментов организма человека имеет оптимум рН, близкий к нейтральному, совпадающий с физиологическим значением рН.

Поэтому большинство людей страдают от недостаточной активнойсти ферментов (да и гормонов) из-за ацидоза (о котором все больше говорят в последнее время) и поэтому необходимо защелачивание внутренней среды организма, в частности, с помощью криопродуктов "Сантевилль". Но это отдельная большая тема, на которую мы
непременно еще поговорим в следующих лекциях.

Активный центр – это рабочий орган фермента, с его помощью энзим и проводит реакцию катализа. В его состав входят несколько аминокислот и кофактор (металл или витамин).

Активный центр построен из двух частей:

1. Контактная площадка – особая «выемка» в теле фермента, которая обеспечивает контакт с конкретным субстратом (S) и удерживает его на время протекания реакции;

2. Каталитический участок – «сердце» энзима. Именно он обеспечивает катализ, т. е. – ускорение реакции. Если фермент сложный, то каталитическим участком является кофактор.

Если активный центр есть у каждого фермента, то аллостерический – лишь у избранных. Он не похож на активный и выполняет иную функцию – регуляторную. К нему могут специфически присоединяться только особые вещества – эффекторы (модификаторы), которые делятся на: активаторы (ускоряют работу энзима) и ингибиторы (замедляют).

Таким образом, аллостерический центр можно сравнить с «выключателем», с помощью которого можно управлять
ферментом (а, следовательно – и химической реакцией), т. е. подстегивать его работу или, наоборот, притормаживать. Повторю, функция аллостерического центра – регуляция скорости химического процесса.

Кофакторы - это ионы металла. Они выполняют функцию стабилизаторов активного центра фермента и его белковой молекулы, облегчая присоединение к нему субстрата и протекание химической реакции. В некоторых случаях ионы металла служат "мостиком" между ферментом и субстратом. 1/4 всех известных Е нуждаются в присутствии металла и являются металлоферментами.

Кофермент, представленный витамином, находится в каталитическом участке активного центра, принимает непосредственное участие в химической реакции, выступая в качестве акцептора и донора химических группировок, атомов или электронов.

Реакция, катализируемая Е, имеет более низкую энергию активации. Т.е. E снижает энергию активации, т.е. снижает высоту энергетического барьера, при котором возможно протекание реакции. В результате этого возрастает­ доля реакционноспособных молекул, следовательно растет­ V реакции.

Е расположены в различных органеллах соответственно их функции. В свободной части цитоплазмы – Е гликолиза, пентозофосфатного пути распада глюкозы, синтеза и распада гликогена, синтоза ВЖК и др;

В митохондриях (МТХ) – обменные процессы, обеспечивающие клетку энергией, т.е. ферменты ЦТК, окислительного фосфорилирования, окисления ЖК, ГДГ, синтетаза δ- АЛК и др;

Надо помнить, что в нашем организме нет отдельных химических реакций, есть процессы – несколько последовательных реакций, выполняющих какую-то функцию. Если, к примеру, в процессе 6 реакций, значит его обеспечивают 6 видов ферментов.

Обычно эта группа энзимов беспорядочно растворена в цитоплазме или иной жидкости, в такой системе нет выраженной последовательности.

Но бывают и другие типы расположения ферментов: в виде мультиферментной системы – т.е. группы ферментов, катализирующих реакции одного процесса и жестко фиксированных на мембране или органелле в порядке следования реакций.

Такой подход выгоден, т. к. сокращает время процесса (увеличивает скорость). Представьте, стоит субстрату связаться с активным центром первого фермента и он «попал», S уже не вырвется, он обречен перескакивать с одного активного центра на другой,
пока не пройдет все превращения до последнего.

В её основе наличие органоспецифических Е, активность которых в крови или моче в норме отсутствует или очень низкая, но при повреждении клеток соответствующего органа активность этих Е в крови или моче резко повышается.

Причины:

- нарушение проницаемости мембран клеток при воспалительном процессе;
- нарушение целостности клетки при некрозе.

Например исследуется:

- Лактатдегидрогеназа (изофермент ЛДГ-1) - Инфаркт миокарда
- Аспартатаминотрансфераза (ACT) - Инфаркт миокарда
- Аланинаминотрансфераза (АЛТ) - Заболевания печени (например, инфекционный гепатит)
- Кислая фосфатаза (КФ)  - Рак предстательной железы
- α-Амилаза - Заболевания поджелудочной железы

Все шире ферменты, а также  модуляторы (их активаторы и ингибиторы) используются при лечении различных заболеваний в качестве лекарственных средств. Это и называется энзимотерапией.

Например:

- есть пищевые ферментативные препараты (Панкреатин, Фестал, Энзистал, Мезим, Креон и др.) – используются при
лечении органов пищеварения.
- гиалуронидаза («Лидаза») – применяется для предотвращения разрастания рубцов;
- раствор трипсина – для очисти гнойных ран и т.д

В научной литературе все чаще появляются работы, в которых делаются попытки прогнозирования дальнейшего развития энзимологии на ближайшее десятилетие. В частности, исследование
механизмов регуляции активности и синтеза ферментов. Будут развиваться исследования в области создания искусственных низкомолекулярных ферментов – синзимов (синтетические аналоги ферментов), наделенных аналогично нативным ферментам высокой специфичностью действия и каталитической активностью, но лишенных побочных антигенных свойств. Ведутся исследования в области инженерной энзимологии (белковая инженерия) по созданию «гибридных» катализаторов, сочетающих свойства ферментов, антител и рецепторов.

Надеюсь, я вас убедила в важной роли ферментов в жизнеобеспечении нашего организма и незаменимости витаминов и
минеральных веществ в ферментообразовании. Во второй части лекции я расскажу о криопроудктах Сантевилль, которые быстро и надежно ликвидируют их дефицит.